Fmoc-D-Trp(Boc)-OH is een Fmoc-beschermd D-tryptofaanderivaat dat een Boc (tert-butoxycarbonyl) beschermende groep draagt op de indoolstikstof van de tryptofaanzijketen. Structureel bestaat het molecuul uit een D-geconfigureerde tryptofaankern, waarbij het primaire amine wordt beschermd door een 9-fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) -groep - een base-labiele beschermende groep die essentieel is voor de peptidesynthese in de vaste fase (SPPS) - en de indoolzijketen wordt beschermd door een Boc-groep om ongewenste nevenreacties tijdens de ketenassemblage te voorkomen.
Fmoc-3,3-Difenylalanine is een sterisch gehinderd Fmoc-beschermd onnatuurlijk aminozuur met twee fenylringen bevestigd aan de β-koolstof van de alanine-skelet. Structureel omvat het molecuul een fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) groep die de a-aminofunctionaliteit beschermt, een centraal chiraal alanine-afgeleid raamwerk en een geminale difenylsubstitutie op de 3-positie (Cβ). Deze unieke 3,3-difenylsubstitutie creëert een zeer verstopt structureel motief met een aanzienlijke sterische bulk rond de zijketen, waardoor conformationele beperkingen aan de ruggengraat worden opgelegd wanneer deze in peptiden wordt opgenomen.
Fmoc-3-(4-thiazolyl)alanine (Fmoc-Tza-OH) is een Fmoc-beschermd onnatuurlijk aminozuur met een 4-thiazolylzijketen gehecht aan de alanine-skelet. Het molecuul bestaat uit een fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) groep die de α-aminofunctionaliteit beschermt, een centraal van alanine afgeleid chiraal centrum en een thiazool-heterocyclus op de β-positie. De thiazoolring introduceert zowel een aromatisch karakter als een eenzaam paarhoudend stikstofatoom, waardoor unieke elektronische eigenschappen en metaalcoördinatiemogelijkheden worden verleend die zeer worden gewaardeerd in de medicinale chemie en peptidetechniek.
Fmoc-Thr-OH·H₂O (N-α-fluorenylmethyloxycarbonyl-L-threonine-monohydraat) is het Fmoc-beschermde derivaat van het natuurlijk voorkomende aminozuur L-threonine, met een kristallisatiewatermolecuul in het kristallijne rooster. De Fmoc (9-fluorenylmethoxycarbonyl) beschermende groep is via een carbamaatbinding aan de a-aminogroep van threonine gebonden, terwijl de hydroxylgroep in de zijketen vrij blijft. De aanwezigheid van de monohydraatvorm verbetert de kristalliniteit en de opslagstabiliteit op lange termijn van het product in vergelijking met de watervrije vorm.
Fmoc-1-Aminocyclobutaan-1-Carboxylzuur (Fmoc-Ac4c-OH) is een conformationeel beperkt niet-natuurlijk aminozuurderivaat met een cyclobutaanring op de α-koolstofpositie, waarbij de aminogroep wordt beschermd door de 9-fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) groep. De vierledige cyclobutaanring zorgt voor een aanzienlijke ringspanning (ongeveer 26 kcal/mol) en beperkt de conformationele flexibiliteit van de aminozuurruggengraat, waardoor het molecuul in een goed gedefinieerde driedimensionale geometrie wordt opgesloten. Dit rigide, cyclische alifatische raamwerk pre-organiseert effectief het α-carboxylaat en de beschermde aminogroep, waardoor de entropische straf bij opname in peptideketens wordt verminderd.
Fmoc-N-ethyl-MPBA (4-(4-(N-Fmoc-N-ethyl)aminomethyl-3-methoxyfenoxy)boterzuur) is een gespecialiseerd Fmoc-beschermd aminoethylfenoxyboterzuurderivaat dat een stijve aromatische scaffold combineert met een flexibele boterzuurzijketen en een N-geëthyleerde benzylaminefunctionaliteit beschermd door de 9-fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) groep. Structureel bestaat het molecuul uit een centrale 3-methoxyfenylring die een para-gekoppelde boterzuurketen draagt via een etherzuurstof, terwijl de N-ethylaminomethyl-substituent op de 4-positie wordt beschermd door de base-labiele Fmoc-groep. Deze unieke architectuur organiseert vooraf een carbonzuurhandvat (voor conjugatie of vaste-fasehechting) en een secundair amine (beschermd door Fmoc voor orthogonale deprotectie) binnen een stijf aromatisch raamwerk.
Cosper is een professionele Tussenliggend fabrikant en leverancier in China. We hebben een ervaren verkoopteam, professionele technici en een after-sales serviceteam.
We gebruiken cookies om u een betere browse-ervaring te bieden, het siteverkeer te analyseren en de inhoud te personaliseren. Door deze site te gebruiken, gaat u akkoord met ons gebruik van cookies.Privacybeleid