Koop een tussenproduct van hoge kwaliteit van de Chinese fabrikant

Fmoc-Sar-OH.H2O is de Fmoc-beschermde vorm van sarcosine (N-methylglycine), geleverd als de kristallijne monohydraatvorm. Sarcosine is het eenvoudigste N-gealkyleerde aminozuur, met een secundaire aminogroep (-NH-) in plaats van de primaire aminogroep die wordt aangetroffen in standaard α-aminozuren. Dit structurele verschil verandert fundamenteel het conformationele gedrag van sarcosine-bevattende peptiden: de N-methylgroep beperkt de flexibiliteit van de ruggengraat, vermindert de neiging tot waterstofbinding en verleent unieke secundaire structuurvoorkeuren die niet toegankelijk zijn met conventionele aminozuurresiduen.

Fmoc-N-Me-Trp(Boc)-OH (N-α-(9-Fluorenylmethoxycarbonyl)-N-α-methyl-N-in-tert-butoxycarbonyl-L-tryptofaan, CAS 197632-75-0) is een di-beschermd N-gemethyleerd tryptofaanderivaat ontworpen voor op Fmoc gebaseerde vaste-fase-peptidesynthese (SPPS). Het molecuul bevat drie belangrijke structurele kenmerken: een Fmoc-groep die de α-aminofunctie beschermt, een N-methylgroep aan de α-stikstof, en een Boc-groep die de indoolstikstof van de tryptofaanzijketen beschermt.

Fmoc-Asp(OMpe)-OH (N-α-Fmoc-L-asparaginezuur β-3-methylpent-3-ylester) is een Fmoc-beschermd L-asparaginezuurderivaat dat de sterisch veeleisende β-3-methylpent-3-yl (OMpe) zijketenbeschermende groep draagt. De verbinding is specifiek ontwikkeld als een geavanceerd alternatief voor de standaard Fmoc-Asp(OtBu)-OH voor gebruik bij Fmoc vaste fase peptidesynthese (SPPS), waarbij herhaalde behandeling met piperidine tijdens de ontscherming van Fmoc anders uitgebreide aspartimide-gerelateerde bijproductvorming kan veroorzaken bij aspartylresiduen, vooral in Asp-Gly-, Asp-Ser- en Asp-Thr-sequenties.

Fmoc-TmbGly-OH is een gespecialiseerd, dubbel beschermd glycinederivaat met een 2,4,6-trimethoxybenzyl (Tmb) groep op de amidestikstof in de hoofdketen, naast de standaard base-labiele Fmoc-beschermende groep op het terminale amine. Deze structurele innovatie positioneert Fmoc-TmbGly-OH als lid van de op benzyl gebaseerde backbone-beschermende groepfamilie, die de 2,4-dimethoxybenzyl (Dmb) en 2-hydroxy-4-methoxybenzyl (Hmb) analogen omvat. Bij de natuurlijke Fmoc-vastefasepeptidesynthese (SPPS) van glycinebevattende peptiden zorgt de hoge conformationele flexibiliteit van glycine ervoor dat peptideketens gevoelig zijn voor intermoleculaire aggregatie op vaste dragers – wat leidt tot onvolledige ontscherming, langzame koppelingskinetiek en uiteindelijk lage opbrengsten en zuiverheden van ruwe peptiden. Fmoc-TmbGly-OH pakt deze uitdaging aan door middel van strategische ruggengraatbescherming die de hydrofobe aggregatie tijdens de ketenassemblage verstoort, terwijl de verbeterde zuurlabiliteit (gesplitst met slechts 7% TFA) een strategische upgrade markeert van Fmoc-(Dmb)Gly-OH, waardoor selectieve orthogonale deprotectie voor complexe, hoogwaardige peptidedoelen mogelijk wordt.

Fmoc-Lys(Mmt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-methoxytrityl-L-lysine) is een orthogonaal beschermd lysinederivaat met een zeer zuurlabiele 4-methoxytrityl (Mmt) beschermende groep op de ε-aminozijketen. Het molecuul bestaat uit een base-labiele Fmoc-groep geïnstalleerd aan het α-amino-uiteinde, een omvangrijke en zeer elektronenrijke methoxytritylgroep die het ε-amine van de lysinezijketen beschermt, en een vrij α-carboxylaat voor koppeling. De Mmt-groep is aanzienlijk zuurlabieler dan traditionele beschermende groepen zoals Boc of Trt, en kan selectief worden verwijderd onder extreem milde zure omstandigheden (1% TFA in DCM), waardoor alle andere standaard zuurlabiele beschermende groepen intact blijven. Deze buitengewone zuurgevoeligheid maakt Fmoc-Lys(Mmt)-OH een uitstekende bouwsteen voor de synthese van vertakte peptiden, cyclische peptiden en complexe multifunctionele peptideconjugaten via Fmoc-vaste-fase-peptidesynthese.

Fmoc-Lys(Ac)-OH (N-α-fluorenylmethyloxycarbonyl-N-ε-acetyl-L-lysine) is een uniek gemodificeerd lysinederivaat waarin de ε-aminogroep van de lysinezijketen wordt beschermd door een acetyl (Ac) -groep. De Fmoc-groep op de α-aminofunctie wordt verwijderd onder standaard basische omstandigheden (20% piperidine in DMF) tijdens de assemblage van de peptideketen, terwijl de ε-acetylgroep stabiel blijft gedurende het gehele Fmoc SPPS-proces en de uiteindelijke door TFA gemedieerde globale deprotectie. Deze modificatie maakt de directe introductie van N-ε-acetyl-lysine-residuen in synthetische peptiden mogelijk, wat vooral waardevol is voor het bestuderen van acetylatie-afhankelijke eiwit-eiwit-interacties, enzym-substraatherkenning en epigenetische signaalroutes waarbij lysine-acetylering een cruciale regulerende rol speelt.