Producten

Fmoc-Asn(Trt)-OH is een volledig beschermd L-asparaginederivaat dat speciaal is ontworpen voor de synthese van peptiden in de vaste fase. De α-aminogroep wordt beschermd door de Fmoc-groep voor controle van de ketenverlenging, terwijl de amidezijketen van asparagine wordt beschermd door een tritylgroep (trifenylmethyl, Trt). Deze orthogonale beschermingsstrategie is van cruciaal belang voor asparagine, omdat het ongesubstitueerde zijketenamide ervan ongewenste nevenreacties kan ondergaan, waaronder dehydratatie tot cyanoalanine tijdens de assemblage van de peptiden.

Fmoc-Tle-OH is een N-Fmoc-beschermd derivaat van L-tert-leucine, een niet-proteïnogeen aminozuur dat wordt gekenmerkt door een omvangrijke tert-butylzijketen op de α-koolstofpositie. De tert-butylgroep (-C(CH₃)₃) legt aanzienlijke sterische hinder op rond het α-koolstofatoom, waardoor een sterk verstopt chiraal centrum ontstaat dat uitzonderlijke conformationele restricties veroorzaakt bij opname in peptidesequenties.

Fmoc-Ser(PO(OBzl)OH)-OH is een Fmoc-beschermd L-serinederivaat met een gefosforyleerde zijketen beschermd door een benzylgroep (OBzl) op de fosfaatgroep. Structureel bestaat het molecuul uit een L-serine-kern waarbij het primaire amine wordt beschermd door een 9-fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) -groep - de standaard base-labiele beschermende groep voor vaste-fase-peptidesynthese (SPPS) - en de serine-zijketen-hydroxylgroep omgezet in een fosfaatester en beschermd met een benzylgroep.

Fmoc-Chg-OH is een N-Fmoc-beschermd derivaat van L-cyclohexylglycine (L-Chg-OH), een niet-natuurlijk aminozuur dat wordt gekenmerkt door een omvangrijke, hydrofobe cyclohexylzijketen op de α-koolstofpositie. In tegenstelling tot de lineaire tert-butylgroep van L-tert-leucine introduceert de cyclohexylring een rigide, verzadigde zesledige alicyclische scaffold die goed gedefinieerde sterische en conformationele beperkingen oplegt aan de incorporatie in peptidesequenties.

Fmoc-D-Trp(Boc)-OH is een Fmoc-beschermd D-tryptofaanderivaat dat een Boc (tert-butoxycarbonyl) beschermende groep draagt ​​op de indoolstikstof van de tryptofaanzijketen. Structureel bestaat het molecuul uit een D-geconfigureerde tryptofaankern, waarbij het primaire amine wordt beschermd door een 9-fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) -groep - een base-labiele beschermende groep die essentieel is voor de peptidesynthese in de vaste fase (SPPS) - en de indoolzijketen wordt beschermd door een Boc-groep om ongewenste nevenreacties tijdens de ketenassemblage te voorkomen.

Fmoc-3,3-Difenylalanine is een sterisch gehinderd Fmoc-beschermd onnatuurlijk aminozuur met twee fenylringen bevestigd aan de β-koolstof van de alanine-skelet. Structureel omvat het molecuul een fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) groep die de a-aminofunctionaliteit beschermt, een centraal chiraal alanine-afgeleid raamwerk en een geminale difenylsubstitutie op de 3-positie (Cβ). Deze unieke 3,3-difenylsubstitutie creëert een zeer verstopt structureel motief met een aanzienlijke sterische bulk rond de zijketen, waardoor conformationele beperkingen aan de ruggengraat worden opgelegd wanneer deze in peptiden wordt opgenomen.